سلام من کراتین کارم پیشنهاد داد از از شامپو های فری سولفات فروشگاه بیز کالا بگیرم واقعا راضیم هم حجمش نسبت به بقیه محصولات بیشتر هم قیمتش واقعا باورم نمی شد زیر صد هزار تومن یه همچین شامپویی با این کیفیت باشه بهتون پیشنهاد میکنم یه سر به فروشگاه اینترنتی بیز کالا بزنید.

الهام گرفته از مواد بیولوژیکی و مواد زیست مولکولی

کراتین های مو مورد توجه این مقاله هستند. اما برای قدردانی بهتر از مواد ، ارائه یک نمای کلی از ساختار مو و سازماندهی آن ضروری است. موی انسان حاوی فولیکول مویی است که در پوست جاسازی شده و ساقه مو است که از پوست گسترش می یابد. ساقه های مو را می توان به راحتی جمع کرد ، بنابراین منبع اولیه خام برای برداشت کراتین های انسانی در دسترس است. ساختار مو بسیار منظم اما پیچیده است. برخی حتی مو را "پیچیده ترین ماده ترکیبی بیولوژیکی" توصیف کرده اند. علاوه بر محافظت فیزیکی ، کوتیکول همچنین قدرت ساقه مو را افزایش می دهد. لایه میانی که حجم عمده ساقه مو را تشکیل می دهد ، قشر قشر است. این دستگاه از KIF های 10 نانومتری ساخته شده است که به صورت میکروفیبریلی دسته بندی شده و توسط یکدیگر نگه داشته می شونددر اینجا ، ما یک مرور مختصر ارائه می دهیم. ساقه های موی انسان ممکن است از سه لایه تشکیل شده باشد. خارجی ترین لایه کوتیکول است. این ضخامت 0.3-0.5 میکرومتر است و از سلولهای مرده همپوشانی ساخته شده است ، که به پوسته پوسته پوسته می شود. 24c33a، c ساقه هایپروتئین های ماتریس برای تشکیل ماکروفیبریل ها. در بعضی از ساقه های مو ، به ویژه در نزدیکی فولیکول مو ، یک ناحیه مدولای مرکزی وجود دارد که از سلول های بسته بندی شده و یا فضاهای توخالی ساخته شده است.
بهترین کراتینه مو در گوهردشت کرج
در ادبیات ، عصاره های محلول از مو اغلب " محلول های کراتینه استخراج شده" یا "محلول های پروتئین استخراج شده" نامیده می شوند. با این حال باید توجه داشت که مو از تعدادی از اجزای دیگر به غیر از کراتین ها و پروتئین ها تشکیل شده است. موی انسان از 65-95 درصد وزنی پروتئین و کمتر از 1 درصد وزنی مواد معدنی و سایر عناصر کمیاب مانند ملانین ، DNA ، RNA و کربوهیدرات ها تشکیل شده است. اگرچه علاقه این مقاله به کراتین است ، اما اجزای غیر کراتینه مو در کرججود در عصاره های مو می توانند بر خصوصیات ماده حاصل تأثیر بگذارند. 48،50 1/9٪ چربی وزنی، 51 15-35 درصد وزنی آب 52

ترکیب اسید آمینه از موی انسان است دهه پیش مورد تجزیه و تحلیل قرار گرفته است. موی انسان به دلیل محتوای بالای سیستئین ، در حدود 16-18 مول درصد ، که یکی از بالاترین پروتئین های انسانی است ، مشهور است. با این حال ، گزارش شده است که عصاره های مو فقط حدود 10 مول درصد سیستئین دارند. این امر احتمالاً به دلیل مشکل در محلول سازی پروتئین های محتوای سیستئین بالاتر به دلیل وجود پیوندهای دی سولفید بیشتر است . هیچ مقایسه منظمی از ترکیبات اسید آمینه بین محلول های مختلف عصاره مو به دست آمده با استفاده از پروتکل های مختلف استخراج وجود ندارد. با این وجود ، پیش بینی می شود که محتوای سیستئین در عصاره های مو به دلیل کارایی مواد شیمیایی مورد استفاده برای شکستن پیوندهای دی سولفید ، به میزان قابل توجهی متفاوت باشد. 50،53
مرکز کراتینه مو در گوهردشت
کراتین های مو ( کراتین های سخت) تمرکز اصلی این مقاله هستند. به طور خاص ، ما به کراتین هایی که در ساقه های مو وجود دارد علاقه مند هستیم ، که باید از آنهایی که در فولیکول های مو وجود دارد متفاوت باشد. کراتین های مو در مقایسه با سایر کراتین ها محتوای بالاتری از آمینو اسید سیستئین در سر و دم آنها دارند. از 17 عضو خانواده کراتینه مو در کرجی انسان ، 11 نفر اسیدی (نوع I) با نقاط ایزوالکتریک در محدوده اسیدی 4.8-5.1 و وزن مولکولی در 45-56 کیلو دالتون هستند. 6 مورد دیگر پایه (نوع II) با نقاط ایزوالکتریک در محدوده خنثی تا پایه 6.4-7.4 و وزن مولکولی در 53-65 کیلو دالتون است. 54تمام 17 کراتینه مو در کرجی انسان از یک ساختار مولکولی اساسی مشترک برخوردارند. هر پپتید کراتینه یک دامنه میله مرکزی را تحت سلطه زیرمجموعه های α-مارپیچ متصل به مناطق پیوند دهنده دارد. دامنه میله توسط دامنه های غیر مارپیچی سر و دم در ترمینال های آمینه و کربوکسیل قرار دارد.

زیرگروههای مختلف کراتینه در مکانهای مختلف مو پخش می شوند. با استفاده از ترکیبی از هیبریداسیون درجا و ایمونوهیستوشیمی ، Langbein ) ، مشخص است که برخی از زیرگروههای کراتین در محفظه های خاص در فولیکول / شافت مو قرار دارند. به عنوان مثال ، K32 ، K40 و K82 فقط در کوتیکول (پوشش خارجی مو) بیان می شوند در حالی که K31 ، K33 ، K34 ، K36 ، K37 ، K38 ، K81 ، K83 و K86 فقط در قشر (حجم ماتریس اصلی مو). K38 در سلولهای قشر متمایز اما به طور تصادفی پراکنده بیان ناهمگن را نشان داد و همکاران . 55 مشخصات کراتینه بیان کراتین های مو در فولیکول مو را جمع آوری کرده و اطلاعات ارزشمندی در مورد محلی سازی انواع مختلف کراتینه مو در کرج در داخل فولیکول و ساقه مو در اختیار ما قرار می دهد. از پروفایل های بیان مشخص شده ( شکل 2)و احتمالاً در تعیین انحنای فیبر مو نقش دارد. K37 و K84 در فولیکول های انتهایی موی سر قابل شناسایی نبودند. K37 فقط در قشر موهای کوچک و رنگ آمیزی ولوس رنگدانه ای یافت نمی شود که به ندرت تا بزرگسالی ادامه می یابد در حالی که K84 به جای مو در زبان پشتی دیده می شود. به غیر از مو ، برخی از کراتین های مو (به عنوان مثال K31 ، K34 ، K81 ، K85) همچنین در سلولهای اپیدرم فوق بازال ماتریکس ناخن بیان شده و به تشکیل بافت سخت موجود در صفحه ناخن کمک می کنند.33c ، 56
برای بارگیری تصویر در اندازه کامل وارد سیستم شوید
کراتینه مو در گوهردشت
شکل 2 .ارائه شماتیک الگوهای بیان mRNA کراتین های موی نوع I و II انسان در محفظه تشکیل دهنده مو (A) مناطق سنتز mRNA. در کوتیکول مو ، شش کراتین (چهار نوع I + دو نوع II) به ترتیب بیان می شوند ، که K39 و K40 آخرین کراتین های موجود در این محفظه هستند. ناحیه ماتریس / قشر مو شامل 11 کراتین (هفت نوع I + چهار نوع II) یا 13 کراتین (9 نوع I + 4 نوع II) است اگر بیان ناهمگن قشر مغز K38 و بیان K37 در قشر مرکزی موهای ولوس باشد مشمول. نسبت ها تعداد کراتین های نوع I و II را در سطوح مختلف محفظه تشکیل دهنده مو نشان می دهد. مشخصات کراتینه که تاکنون استفاده می شده در پرانتز آورده شده است. (B) شروع سنتز mRNA کراتین های موی نوع I و II انسانی.شروع بیان mRNA کراتین های موی جداگانه در محفظه های مختلف فولیکول با نام آنها نشان داده می شود. اندازه نامگذاری ها شدت بیان را نشان می دهد.
با مجوز از Langbein، L. راجرز ، کارشناسی ارشد پراتزل-ووندر ، س. بوکلر ، دی. شیرماخر ، ص. Schweizer، J. Novel Type I Hair Keratins K39 و K40 آخرین نمونه ای است که در تمایز مو بیان می شود: تکمیل کاتالوگ کراتینه مو در کرجی انسان. ج. سرمایه گذاری کنید. درماتول 2007 ، 127 (6) ، 1532-1535.

KAP ها نیز از اجزای مهم پروتئین های مو هستند. حداقل 85 ژن KAP انسان در پنج حوزه در چهار کروموزوم شناسایی شده است. یک مرور سیستماتیک از KAP های انسانی را می توان در اینجا یافت. 36c بر اساس محتوای اسید آمینه ، 68 نفر از آنها به عنوان KAP با گوگرد بالا (<30 مول درصد سیستئین) یا KAP با گوگرد فوق العاده بالا (> 30 mol٪ سیستئین) گروه بندی می شوند و 17 نفر از آنها در KAP های گلیسین-تیروزین بالا قرار می گیرند. بزرگترین پروتئین KAP شناخته شده دارای وزن مولکولی 53.9 کیلو دالتون است. با این حال ، اکثر KAP ها دارای وزن مولکولی بین 10 تا 20 کیلو دالتون هستند. 57بطور کلی ، KAP ها به عنوان پیوند دهنده طبیعی KIF ها در ماتریس مو عمل می کنند. ترکیبی از KIF و ماتریس KAP نقش مهمی در درک خصوصیات مکانیکی مو دارد. با این حال ، در زمینه مواد زیستی مبتنی بر کراتین ، اهمیت KAP به خوبی مطالعه نشده است.
مواد زیستی مبتنی بر پروتئین الیافی (پروتئین های ابریشم ، کراتین ، الاستین و رزین) برای بازسازی و ترمیم بافت

متالوآنزیم ها متابولیسم کربوهیدرات ، بیوسنتز کاتکول آمین ، اتصال متقابل کلاژن ، الاستین ، کراتینه مو در کرج و مکانیسم دفاعی آنتی اکسیدان. آنزیم های وابسته به مس برای کاهش گونه های اکسیژن فعال یا اکسیژن مولکولی مانند سیتوکروم اکسیداز ، سوپراکسید دیسموتاز ، فروکسیدازها ، مونوآمین اکسیداز و دوپامین β-مونوکسیژناز عمل می کنند . مس به راحتی توسط معده و روده کوچک جذب می شود. یکبار نیازهای غذایی، و مکانیسم دفاعی آنتی اکسیدان. آنزیم های وابسته به مس برای کاهش گونه های اکسیژن فعال یا اکسیژن مولکولی مانند سیتوکروم اکسیداز ، سوپراکسید دیسموتاز ، فروکسیدازها ، مونوآمین اکسیداز و دوپامین β-مونوکسیژناز عمل می کنند. مس به راحتی توسط معده و روده کوچک جذب می شود. پس از جبران نیازهای غذایی ، چندین مکانیسم وجود دارد که از اضافه بار مس جلوگیری می کند. مس اضافی به سلولهای مخاطی دستگاه گوارش جذب می شود. مس که از اتصال به متالوتیونین روده جلوگیری می کند ، به کبد منتقل می شود. این ماده در کبد متصل به متالوتیونین کبد ذخیره می شود ، که در نهایت از آن به صفرا آزاد می شود و از طریق مدفوع دفع می شود. اگرچه هموستاز مس نقش مهمی در جلوگیری از مسمومیت مس دارد ،قرار گرفتن در معرض سطوح بیش از حد مس می تواند منجر به تعدادی از عوارض جانبی سلامتی از جمله آسیب کبد و کلیه ، کم خونی ، سمیت ایمنی و سمیت رشد شود. بسیاری از این اثرات با آسیب اکسیداتیو غشاها یا ماکرومولکول ها سازگار است. مس می تواند به گروه های سولفیدریل چندین آنزیم مانند گلوکز-6-فسفاتاز و گلوتاتیون ردوکتاز متصل شود ، بنابراین در محافظت آنها از سلول ها در برابر آسیب رادیکال های آزاد تداخل ایجاد می کند. پریشانی دستگاه گوارش یکی از رایج ترین عوارض جانبی مس در سلامتی است. حالت تهوع ، استفراغ و / یا درد شکم گزارش شده است ، که معمولاً اندکی پس از نوشیدن محلول سولفات مس ، نوشیدنی هایی که در یک ظرف برنجی مسی یا بدون حلقه نگهداری می شوند ، یا آب کشیده شده برای اولین بار (آبی که یک شب در لوله می ماند) رخ می دهد.اثرات مشاهده شده معمولاً پایدار نیستند و اثرات گوارشی با سایر اثرات سلامتی ارتباطی ندارند. کبد همچنین یک هدف حساس برای سمیت است که منجر به نکروز و فیبروز می شود. اثرات کبدی در افراد مبتلا به بیماری ویلسون ، سیروز کودکی هند ، یا سمیت مس ایدیوپاتیک مشاهده شده است.جبران می شود ، چندین مکانیسم وجود دارد که از اضافه بار مس جلوگیری می کند. مس اضافی به سلولهای مخاطی دستگاه گوارش جذب می شود. مس که از اتصال به متالوتیونین روده جلوگیری می کند ، به کبد منتقل می شود. این ماده در کبد متصل به متالوتیونین کبد ذخیره می شود ، که در نهایت از آن به صفرا آزاد می شود و از طریق مدفوع دفع می شود. اگرچه هموستاز مس نقش مهمی در پیشگیری از مسمومیت مس دارد ، اما قرار گرفتن در معرض سطوح بیش از حد مس می تواند منجر به تعدادی از اثرات سوverse سلامتی از جمله آسیب کبد و کلیه ، کم خونی ، سمیت ایمنی و سمیت رشد شود. بسیاری از این اثرات با آسیب اکسیداتیو سازگار استبه غشاها یا ماکرومولکول ها . مس می تواند به گروه های سولفیدریل چندین آنزیم مانند گلوکز-6-فسفاتاز و گلوتاتیون ردوکتاز متصل شود ، بنابراین در محافظت آنها از سلول ها در برابر آسیب رادیکال های آزاد تداخل ایجاد می کند . پریشانی دستگاه گوارش یکی از رایج ترین عوارض جانبی مس در سلامتی است . حالت تهوع ، استفراغ و / یا شکم درد گزارش شده است که معمولاً اندکی پس از نوشیدن سولفات مس رخ می دهدمحلول ، نوشیدنی هایی که در یک ظرف مسی یا برنجی بدون حلقه ذخیره شده اند ، یا آب کشیده شده برای اولین بار (آبی که یک شب در لوله می نشیند). اثرات مشاهده شده معمولاً پایدار نیستند و اثرات گوارشی با سایر اثرات سلامتی ارتباطی ندارند. کبد همچنین یک هدف حساس برای سمیت است که منجر به نکروز و فیبروز می شود . اثرات کبدی در افراد مبتلا به بیماری ویلسون ، سیروز کودکی هند ، یا سمیت مس ایدیوپاتیک مشاهده شده است.
کراتینه مو در گوهردشت
بدنبال بلع مس ، سطح مس در خون به سرعت افزایش می یابد. مس به طور عمده به آلبومین متصل می شود . برخی نشانه ها وجود دارد که آلبومین در انتقال مس نقش منفعل دارد. این بخش زیادی از مس قابل مبادله را در گردش حمل می کند و این ماده را برای سایر سلولهای حامل برای جذب واقعی خاص سلول آزاد می کند. همچنین شواهدی وجود دارد مبنی بر اینکه ترانس کوپرین یکی دیگر از حامل های پروتئین پلاسما است . بنابراین ، مس رژیم غذایی به کبد و کلیه حمل و وارد می شود. سپس مس دوباره به پلاسما متصل می شود که به سرولوپلاسمین متصل می شود ، که شش یا هفت اتم مس را به سختی متصل می کند و فراوان ترین پروتئین مس استدر پلاسما مس از کبد به سلولهای دیگر از طریق سرولوپلاسمین منتقل می شود.

عوامل متعددی ممکن است بر جذب مس تأثیر بگذارد ، مانند میزان مس در رژیم غذایی ، رقابت با سایر فلزات از جمله روی ، آهن و کادمیوم و سن. به نظر می رسد جذب مس با مقدار مس در دستگاه گوارش رابطه معکوس داشته باشد. به نظر نمی رسد در انسان میزان مس ذخیره شده بر جذب مس تأثیر بگذارد. مشاهده شده است که سطح مس سرمی غیرطبیعی در بیماران مبتلا به انواع مختلف تومورهای پیشرونده مشاهده می شود. محروم کردن تومورهای بدخیم از عرضه مس ممکن است یک استراتژی ضد آنژیوژنز باشدبرای ایجاد ثبات در بیماران مبتلا به سرطان پیشرفته. کبد ارگان اصلی سمیت ناشی از مس در انسان است و سایر اندام های هدف شامل استخوان و سیستم عصبی مرکزی و سیستم ایمنی بدن هستند. براساس مقادیر WHO که برای دریافت مس انسان تعیین شده است ، مصرف روزانه قابل قبول (ADI) - یا به طور مناسب تر به عنوان "حد بالای مصرف مس" - برای انواع مس (I) و (II) تعیین شده توسط سازمان ایمنی مواد غذایی اروپا (EFSA) در 0.15 میلی گرم مس در هر کیلوگرم وزن بدن در روز.
یافته های بالینی و پاتولوژیک با لیست های تشخیصی افتراقی

گرانولوما مجموعهای از هیستوسیتهای مشتق از سلولهای منوسیتی است (ماکروفاژها ، 76/1 ) ، که گاهی اوقات با سلولهای التهابی دیگر مخلوط می شود. هیستیوسیتهای بزرگ در یک گرانولوم اغلب سلولهای اپیتلیویید نامیده می شوند ( 38/1 ). این سلولهای اپی تلیوئید ممکن است با هم ترکیب شوند و سلولهای غول پیکر چند هسته ای تشکیل دهند. تأکید مهم است که لازم نیست چنین سلولهای غول پیکر چند هسته ای برای پاسخگویی به معیارهای ایجاد گرانولوم وجود داشته باشد. گرانولومای غیر عفونی عمدتا در فصل 7 و موارد عفونی در فصل 12 ، 13 و 15 آمده است.. زیر مجموعه گرانولوماهای ذکر شده در زیر همیشه دقیق نیستند. به عنوان مثال ، گرانولوم آنولار ممکن است دچار پارگی نشود (غالباً فقط لنفوسیت های بینابینی و هیستوسیت هاست) ، سل یا سیفلیس ممکن است کازئات نباشد و گرانولوم در سارکوئیدوز ممکن است توسط التهاب لنفوسیتی قابل توجهی احاطه شود.

ارزیابی گرانولوماها باید شامل قطبش برای جستجوی اجسام خارجی و لکه های ویژه برای ارگانیسم های عفونی باشد. این لکه ها شامل لکه گرم بافتی برای باکتریها (براون-برن) ، لکه های قارچی (PAS = اسید تناوبی- شیف و GMS = متنامین نقره گوموری) ، سریع اسیدی است لکه های باکتریایی (Ziehl-Neelsen ، auramine یا Fite) ، لکه اسپیروشیت (Warthin-Starry) یا لکه های لیشمانیا (Giemsa).
1. شایعترین گرانولومای پوستی تا کنون

کیست یا فولیکول پاره شده (جوش ها: آکنه ، فولیکولیت ، هیدرادنیت ، به فصل 10 و 19 مراجعه کنید )

گرانولومای بدن خارجی (محل های برش مجدد ، مواد برون زا و درون زا مانند اسید اوریک در نقرس ، مو ، کراتین)

2. بیماری های عفونی

معمولاً گرانولوماهای عفونی دارای سلول های پلاسما یا نوتروفیل هستند. اگر هیچ سلول پلاسما یا نوتروفیل وجود نداشته باشد ، بعید است که گرانولوم عفونی باشد. وجود سلول های پلاسما یا نوتروفیل ها به این معنی نیست که احتمالاً عفونی است ، زیرا پارگی کیست و فولیکول های مشترک همچنین می تواند نوتروفیل یا سلول های پلاسما باشد.

ژنوم انسان دارای 54 ژن کراتینه حاشیه ساز عملکردی است که از این میان 28 ژن مربوط به خوشه ژنی کراتین نوع I و 26 ژنوتن مربوط به خوشه ژنی نوع II است. همه ژن های کراتین نوع II در کروموزوم 12q13.13 خوشه ای می شوند ، در حالی که ژن های کراتین نوع I در کروموزوم 17q21.2 خوشه ای می شوند ، به استثنای کراتین K18 ، نوع کراتین نوع I ، که در حوزه ژن کراتین نوع II قرار دارد ( 11 ) .

کراتین ها ، K31 – K40 (که قبلاً با نام های Ha1 – Ha8 ، Ka35 ، Ka36 شناخته می شد) تعیین شده است ، در حالی که 17 کد برای کراتین های اپیتلیال نوع I است. به همین ترتیب ، شش ژن نوع II کراتین های مویی را تعیین می کنند که K81 – K86 تعیین شده اند (که قبلاً با نام Hb1 – Hb6 شناخته می شد) در حالی که 20 کد باقیمانده برای کراتین های اپیتلیال

تفاوت اصلی بین کراتین های مو و اپیتلیال این است که کراتین های مو دارای مقدار بیشتری گوگرد در سر و دم آنها هستند ، که به آنها امکان می دهد پیوند متقاطع با پروتئین های مرتبط با کراتین (KAPs) ایجاد کنند ( 14 )که به ساختار سخت مو و ناخن کمک می کند. کراتینه مو در کرج به طور عمده در قشر مو و کوتیکول بیان می شود و از نظر ساختاری به سه منطقه تقسیم کاربردی: دامنه سر، نزدیک به N- ترمینال . دامنه میله α-مارپیچ ، که شامل نقوش شروع و خاتمه مارپیچ است. و دامنه دم که نزدیک به انتهای C است . دامنه میله برای مونتاژ صحیح با کراتین هایی از نوع مخالف و بنابراین رشته های میانی عملکردی ضروری است . دامنه های سر و دم برای تعامل کراتین ها با KAP مورد نیاز است ( 11 ) .

تمایز بخشهای مو و مو شامل بیان مکانی و مکانی هماهنگ تعداد زیادی از ژنهای کراتین است. تولید کراتین های مختلف یک فرایند کاملاً تنظیم شده است که شامل چندین فاکتور رونویسی و پروتئین است. FOXN1 نقش مهمی در فعال سازی ژن های درگیر در تمایز قشر و IRS دارد. کراتین هایی که بیشتر تحت تأثیر قرار می گیرند کراتین 33 و کراتین های 81 ، 85 و 86 هستند . علاوه بر این ، مولکول های پایین دست مسیر سیگنالینگ Wnt سلول های ماتریس را به سمت تمایز قشر تحریک می کنند . HOXC13 عامل رونویسی دیگری است که در تنظیم کراتین های مو نقش دارد. بیان HOXC13 با کراتین های 32 ، 35 ، 82 و 85 همپوشانی دارد. ( 1 ) ( 6 )DLX3 ، یک homeobox فاکتور رونویسی، عامل دیگری که در تنظیم اولیه سیگنال در ماتریس، تنظیم بیان ژن کراتینه مو در کرج در ساقه مو و IRS است . چندین فنوتیپ و سندرم موی انسان با جهش در کراتین ها یا پروتئین های تنظیم کننده آنها شناسایی شده است و بعداً در فصل بحث خواهد شد. ( 15 )
زیست شناسی سلول سازمانی
کراتینه مو در گوهردشت
RE Leube ، N. Schwarz ، در دائرlop المعارف زیست شناسی سلولی ، 2016
پروتئین های رشته ای بسیار متنوع در سراسر پادشاهی حیوانات وجود دارد

رشته ترکیب میانی اسید آمینه و نه در توالی در حوزه های انتهایی بسیار متغیر - سایپرز ، باشگاه دانش این تنوع رشته های میانی را قادر می سازد تا عملکردهای خاص ایزوتایپ را در محیط های مختلف سلولی انجام دهند. این ممکن است توضیح دهد که چرا خانواده های بزرگ چند ژنتیکی رشته میانی بزرگ تکامل یافته اند و چرا اعضای خانواده فردی هنوز به سرعت در حال تکامل هستند. به عنوان مثال ، خاموش کردن ژن کراتینه مو در کرج در انسان به تازگی 200 رخ داده است

) مقایسه موقعیت اینترون ژن های رشته ای میانی و توالی اسیدهای آمینه پلی پپتیدهای رمزگذاری شده آنها نشان می دهد که آنها از یک جد مانند لامین تکامل یافته اند. متازوانهای ساده ای مانند Hydra attenuata ، با این حال ، 1 ژن رشته هسته ای و 11 سیتوپلاسمی شناسایی شده است. پروتئین های رشته ای میانی سیتوپلاسمی حاوی یک دامنه سیم پیچ کشیده 1B است که برای لامین ها معمول است . آنها را می توان به دو گروه بیان تقسیم کرد: گروه 1 شامل IFB-1 است که با انواع IFA به روش خاص سلول مونتاژ می شود. گروه 2 متشکل از 6 پروتئین رشته میانی باقیمانده است که به طور مشترک در روده بیان می شوند. رشته میانی هسته ای رمزگذاری شده توسط واحد lmn-1 D. melanogasterژن در تمام هسته ها بیان می شود و در پوشش هسته قرار می گیرد . این حشره دارای دو پروتئین رشته میانی از نوع لامین هسته ای است اما فاقد رشته های میانی سیتوپلاسمی است. شناسایی اخیر از متوسط isomin پروتئین رشته مانند سیتوپلاسمی در روده بازال هگزاپاد hexapod ایزوتوموروس ماکولاتوس یک رابطه تکاملی بین فیلای متازوآن مختلف ایجاد می کند ( Mencarelli و همکاران ، 2011 ).
بی نظمی مو و ناخن

، معمولاً "برجستگی های تیغی" یا "موهای رشد کرده" نامیده می شود ، یک بیماری التهابی در فولیکول های مو در منطقه ریش است که به ویژه در مردان نوجوان از نژاد آفریقایی با موهای فرفری و درشت شایع است (نگاه کنید به بخش 14 ). 221،223،224 این وضعیت می تواند دختران نوجوان با موهای محکم پیچ خورده را تحت تأثیر قرار دهد ، به خصوص اگر تراشیدن صورت به دلیل هیرسوتیسم ، یا به دلیل از بین بردن مو در جاهای دیگر (کندن موم یا تراشیدن زیر بغل یا ناحیه شرمگاه) باشد. پاپول های اریتماتوی ، گوشتی 2-4 میلی متر یا اغلب مبتنی بر فولیکولار بیش از حد رنگی مشخص هستند. شکل فولیکول مو ، کوتیکول مو و جهت رشد مو مستعد پاسخ التهابی هنگام تراشیدن یا کندن مو است. 225چندشکلی تک نوکلئوتیدی (SNP) در KRT75 ، کد کننده کراتین 75 مو ، با تمایل بسیار بیشتری به ایجاد سودوفولیکولیت باربی مرتبط است. این نظریه وجود دارد که فشار و کشش ناشی از اصلاح نزدیک و منظم باعث بی ثباتی کراتینه مو در کرج می شود. 226

تصور می شود نشان دهنده یک واکنش جسم خارجی در اطراف موی رشد یافته است. درمان به طور عمده شامل پیشگیری است ، به خصوص با قطع موقت اصلاح مو یا سایر اشکال از بین بردن مو و سپس استفاده از روش های جایگزین که باعث کاهش نزدیکی اصلاح می شود ، مانند استفاده از تیغ برقی (جلوگیری از "نزدیکترین" حالت اصلاح) ، "Bumpfighter" تیغ (شرکت ایمنی آمریکایی ، Staunton، VA) ، 227یا موبرهای شیمیایی. این بیماری تمایل دارد 4-8 هفته پس از قطع مواد محرک برطرف شود. تراشیدن باید همیشه در جهت رشد مو باشد و قبل از آن با یک صابون ضد باکتری یا شستشوی بنزوئیل پراکسید ممکن است التهاب احتمالی ناشی از رشد بیش از حد باکتری ها کاهش یابد. عوامل موضعی کمکی ، رتینوئیدها ، استروئیدهای موضعی با قدرت کم ، آنتی بیوتیک های موضعی و مواد ضد رنگ هستند. اپیلاسیون غیر لیزری توصیه نمی شود و ممکن است باعث تشدید سودوفولیکولیت باربی شود. با این حال ، لیزرهای Nd: YAG 1064 نانومتر و دیود (800-810 نانومتر) برای اپیلاسیون موهای فرفری استفاده شده اند و می توانند باعث پیشرفت چشمگیر شوند. 228–230 کرم افلورنیتین ، که مانع رشد مو می شود ، همچنین ممکن است مفید باشد ، اما ممکن است با ایجاد تحریک موضعی همراه باشد.
آزیتیدین-2-کربوکسیلیک اسید و سایر اسیدهای آمینه غیر پروتئینی در پاتوژنز اختلالات رشد عصبی


تعداد زیادی از گزارش های اولیه تأیید کردند که Aze باعث نقص های بیوشیمیایی ، مورفولوژیکی و بالینی می شود. از جمله ناهنجاری های بیوشیمیایی می توان به ترکیب غلط پپتیدهای وازوپرسین ، هموگلوبین ، اووالبومین و پرولین اشاره کرد . تجویز سهوی آزه منجر به آمینواسیدوریای بوتیریک شده است. ناهنجاری های مورفولوژیک شامل ناهنجاری های تشکیل سامیت ، ساختار گلژی ، استئوبلاست ها ، جوانه های اپیتلیال ، غضروف ، بافت تیروئید ، شکاف کام ، استخوان بندی مهره ها ، بیضه ها ، کراتین ، مو ، کلاژن ، دندان ها ، مجاری کلیه و اپیتلیوم پستانی است . اخیراً مشخص شده است که آز برای سلولهای عصبی و آستروسیت ها سمی است Rubenstein، 2000؛ Tsai et. al. ، 1990 آز رفته در سطح جهانی Dasuri et al.، 2011 ).در کشتهای سلولی ، همراه با افزایش پروتئینهای اکسید شده و فراگیر (

مطالعات اخیر انجام شده توسط گروه آزیتیدین از محققان همکاری در مرکز پزشکی استنفورد بر روی جزئیات مولکولی سو mis ترکیب شرکت متمرکز شده است. این گروه شامل M. Albertelli ، MJ Butte ، R. Davis ، JE Elias ، M. Fontaine ، KV Grimes ، S. Krishnakumar ، M. Mindrinos ، G. Sonderstrup ، R. Sobel و E. Rubenstein است. برخی از این کارها در گزارش توسط RA Sobel و همکاران خلاصه شده است.

آز در نمونه های شیر بولدر ، CO یافت شده است. حدود 3 سال پیش استفاده از چغندرقند برای تغذیه گاو شیری در کالیفرنیا متوقف شد و در حال حاضر نمونه های شیر از کالیفرنیا فاقد آز است.

تجویز (با گاواژ خوراکی یا تزریق داخل صفاقی) Aze در دوزهای 300 یا 600 میلی گرم بر کیلوگرم بر روی موش های CD-1 تازه متولد شده منجر به تورم هسته ای الیگودندروسیت و آسیب کبدی شد. سه تا از پنج موش تغذیه شده با دوز بیشتر با استفاده از گاواژ در 12-15 روز مرده یا معدوم شدند. سه تا از پنج موش در گروه داخل صفاقی 600 میلی گرم ، بعد از 20-24 روز تجویز Aze ، دچار اتان شدند یا مرده بودند. موش های باقیمانده در گروه 600 میلی گرم و تمام موش های گروه 300 میلی گرم و گروه کنترل سالم باقی ماندند. موش هایی که زود اتان شدند یا مرده بودند ، بی حالی و کاهش وزن داشتند. دو نفر نیز دچار پارسی دم یا فلج بودند. برخی از کبدها نقاط کم رنگ وکالیزاسیون سلولهای کبدی را نشان می دهند ( Sobel و همکاران ، 2011 ).

همکار ما در کانادا ، G. Harauz ، مطالعاتی درباره پروتئین پایه میلین در اشریشیا کلی نوترکیب گزارش کرده است . این ها نشان داد که Aze منجر به کاهش شدید سرعت رشد می شود و Aze در 3 از 11 مکان ممکن در پروتئین پایه میلین به اشتباه ترکیب شده است. مدل سازی مولکولی به این نتیجه رسید که Aze می تواند باعث خمیدگی شدید در زنجیره پلی پپتیدی شود و می تواند ساختار پلی پرولین II را مختل کند اختلالات هیپوپیگمانتیشن
متخصص کراتینه مو در گوهردشت
یوین-چوان چان ، یونگ-کوانگ تای ، در پوست نوزادان (چاپ دوم) ، 2008
یافته های پوستی

در OCA1A هیپوپیگمانتاسیون عمومی در بدو تولد ، با مو و پوست سفید مشخص شده است ( شکل 21-1 و 21-2 ). با بالغ شدن کودک ، پوست سفید می ماند. Nevi رنگدانه ای نیست و برنزه شدن خورشید اتفاق نمی افتد. مو ممکن است در اثر غیر طبیعی شدن کراتین های مو ، رنگی مایل به زرد داشته باشد.

در OCA1B کاهش متغیر در فعالیت تیروزیناز منجر به چندین فنوتیپ بالینی می شود: زرد ، رنگدانه حداقل ، پلاتین و حساس به دما. افراد با OCA1B فرمولینین تشکیل می دهند که به فعالیت تیروزیناز کمتری نیاز دارد و این منجر به تولید برخی از رنگدانه ها در طول دهه اول و دوم زندگی می شود. 4 افراد مبتلا ظاهری مشابه با افراد مبتلا به OCA1A در بدو تولد دارند ، اما با گذشت زمان مقداری رنگدانه ایجاد می کنند. رنگ مو می تواند از سفید به بور روشن تبدیل شود و حتی در نوجوانی به قهوه ای روشن تبدیل شود. با قرار گرفتن در معرض آفتاب ، برخی از افراد با OCA1B ممکن است بتوانند برنزه شوند ، اگرچه سوختن بدون برنزه شدن معمول است. ممکن است خال های رنگی و کک و مک ایجاد شود. 5

یک زیرگروه جالب از OCA1B فنوتیپ حساس به دما است که در آن فعالیت تیروزیناز به طور عمده در اندام دیده می شود. در این بیماران ، آنزیم در 37 درجه سانتیگراد فعالیتی ندارد ، اما در 35 درجه سانتیگراد فعالیت دارد. این افراد دارای موهای سفید یا رنگی رنگی روی پوست سر و تنه (زیر بغل ، ناحیه شرمگاه) و موهای رنگی تیره به صورت محیطی (پاها ، بازوها) هستند. این الگوی مشابه الگویی است که در گربه های سیامی مشاهده شده است. 4
واکنشهای تکثیر خوش خیم ، نئوپلازی داخل اپیتلیال و سرطان مهاجم رحم رحم

ایمونوسیتوشیمی اپیتلیوم دهانه رحم طبیعی

ساختار و شکل سلول توسط یک ساختار سیتوپلاسمی داخلی ، اسکلت سلولی حفظ می شود . در این اسکلت سلولی ، بر اساس ظاهر فوق ساختاری و ترکیب بیوشیمیایی آنها ، سه نوع رشته مختلف قابل تشخیص است. در کنار میکروتوبول ها و ریز رشته ها ، رشته هایی با قطر 8 تا 11 نانومتر به طور معمول در سلول های پستانداران دیده می شود . این رشته های به اصطلاح متوسط ، که بسیار نامحلول هستند و دارای ترکیب بیوشیمیایی کاملاً متفاوت از میکروتوبول ها و ریز رشته ها هستند ، اغلب قسمت قابل توجهی از ماتریس داخل سلول را تشکیل می دهند. رشته های میانی پنج نوع وجود دارد، و آنها در ترکیبات خاص بافتی رخ می دهند. 2،3
کراتینه مو در گوهردشت
کراتین ها به عنوان پروتئین های رشته ای میانی مخصوص اپیتلیوم شناخته شده اند و به عنوان یک خانواده حداقل 19 پلی پپتیدی مختلف (شامل کراتین های مو ) نیستند. پروتئین های رشته ای میانی بافت خاص در طول تحول بدخیم حفظ می شوند . تومورهای منشا اپی تلیال در نتیجه سیتوکراتین را به عنوان پروتئین ساختاری برای واسطه حفظ می کنندرشته ها 3 ایمونوسیتوشیمی کراتین ثابت شده است که یک روش اضافی ارزشمند در تشخیص معمول سرطان است که در معاینه ریخت شناسی مشکلاتی ایجاد می کند. برای جداسازی بافتهای اپیتلیال از بافتهای غیر اپیتلیال می توان از آنتی بادی های منوکلونال طیف گسترده استفاده کرد. ترکیبی از 19 پروتئین مختلف کراتین به روشی کم و بیش خاص بافتی توزیع می شود که در ابتدا توسط الکتروفورز ژل دو بعدی تشخیص داده می شود. 2

عمدتا بر اساس مطالعات الکتروفورتیک ژل ، مشخص شد که اپیتلیوم خارج رحمی حاوی کراتین های 1 ، 4 ، 5 ، 6 ، 13-15 و 19 ، با برخی تغییرات در بیان کراتین های 2 ، 8 ، 10 ، 11 ، 16 و 17 سلولهای غدد درون رحم حاوی کراتینهای 7 ، 8 ، 18 و 19 هستند که دارای تنوع در بیان کراتین 4 هستند . 4 سلول های ذخیره شده توزیع صریح کراتین 18 را نشان می دهند و حاوی کراتین های 5 ، 7 ، 8 و 14-19 هستند. متاپلازی سنگفرشی نابالغدارای الگوی بیان کراتینه است که از یک طرف مشخصه سلولهای ستونی غدد درون رحم و از طرف دیگر ویژگی اپیتلیوم است که تحت تمایز سنگفرشی قرار گرفته است. هنگامی که ما متاپلازی سنگفرشی نابالغ را با متاپلازی سنگفرشی بالغ مقایسه می کنیم ، این تغییر تأکید می شود. نشان داده شد که الگوی بیان کراتین در متاپلازی سنگفرشی نابالغ با الگوی اپیتلیوم سنگفرشی طبیعی متفاوت است . کراتین 19 در ضخامت کامل اپیتلیوم متاپلاستیک سنگفرشی نابالغ وجود دارد ، در مقایسه با اپیتلیوم سنگفرشی طبیعی ، که در آن فقط جز component سلول پایه واکنش مثبت نشان می دهد. کراتین های 8 و 18 ، نشان دهنده تمایز ستونی سلول ها ، وجود ندارد. بیانکراتین های 4 ، 10 ، 13 و 14 با تمایز سنگفرشی افزایش می یابد ( شکل 8.14 و 8.15 ). 5

کارگران و همکارانش حضور سلولهای ویمنتین مثبت موجود در اپیتلیوم خارج رحمی و غدد درون رحمی ، هایپرپلازی سلول ذخیره زیر ستون و اپیتلیوم سنگفرشی متاپلاستیک و دیسپلاستیک دهانه رحم رحم را بررسی کردند . [ ترجمه گوگل] آنها تعداد نسبتاً زیادی سلولهای وینتمین مثبت و لانگرهانس در اپیتلیوم متاپلاستیک سنگفرشی طبقه بندی شده خارج رحم ، تعداد کمی در اپیتلیوم ستون غدد درون رحم و تعداد بیشتری در هیپرپلازی سلول ذخیره زیر ستون و در متاپلازی سنگفرشی نابالغ اپیتلیوم متاپلاستیک سنگفرشی بالغ شباهت زیادی به اپیتلیوم سنگفرشی طبقه بندی شده خارج رحم طبیعی دارد، هم در تعداد و هم در توزیع سلولهای لانگرهانس.

کراتینه مو در گوهردشت